Synergistes jonesii es una bacteria anaeróbica aislada del rumen de animales resistentes a los efectos tóxicos de la leguminosa Leucaena leucocéfala que exhibe actividad degradadora sobre piridinedioles tóxicos derivados de la mimosina. En el siguiente trabajo extractos proteicos libres de células de cultivos anaeróbicos de la bacteria S. jonesii fueron analizados para estudiar algunos aspectos bioquímicos del metabolismo de las piridinas. Se demostró que la actividad degradadora de piridinedioles se lleva a cabo en presencia de alfa-ceto-ácidos (piruvato o alfa-ceto-glutarato) bajo una atmósfera de nitrógeno, o bien en presencia de metil viologen solamente en presencia de hidrógeno. La degradación de piridinedioles en presencia de metil viologen e hidrógeno se lleva a cabo gracias a la existencia de enzimas hidrogenasas en el extracto enzimático. El requerimiento de alfa-ceto-ácidos y agentes reductores de bajo potencial redox en atmósfera anaeróbica (N2 o H2 respectivamente), indica que durante la degradación del anillo de 2,3-dihidroxipiridina (2,3DHP) concurren reacciones de reducción enzimática. Entre los intermediarios evaluados el flavín adenín dinucleótido (FAD) y la coenzima A (CoA) estimularon la actividad degradadora en el sistema alfa-ceto-ácido/N2 pero no estimularon la degradación del 2,3DHP por s¡ solos. La carencia de amonio en los productos finales de la degradación del anillo de piridina sugiere que alguno de los compuestos intermediarios de la degradación debe ser nitrogenado. Mediante el análisis por HPLC y GC de muestras de células de S. jonesii resuspendidas en solución buffer carbonato, suplementada con amonio, se determinó la presencia de ornitina y ácido propiónico como posibles compuestos intermediarios del metabolismo del 2,3DHP.