Efetuaram-se simulacoes de dinamica molecular a 298 K, usando o programa MOLSIM, para o tridecamero peptidico modelo da proteina aderente do mexilhao Mytilus edulis L. Os resultados estruturais sao comparados aos obtidos com o uso de tecnicas de mecanica molecular e de minimizacao de energia. O tridecamero adota estrutura de dupla volta reversa para as sequencias Lys-Pro-Ser-Tyr e Hyp-Hyp-Thr-Dopa. Na primeira volta, encontrou-se estrutura beta em mais que 50 porcento das simulacoes. Para as trajetorias remanescentes, adotou-se geralmente uma volta gama, composta de residuos de Lys-Pro-Ser. A segunda volta e uma volta beta, que e conservada atraves de simulacoes utilizando modelos e temperaturas diferentes. As duas voltas adjacentes garantem estrutura globular para o modelo da proteina, que e mantida em faixas de constantes dieletricas moleculares entre 1 e 15. Encontrou-se uma conformacao estendida como sendo uma conformacao secundaria, de energia maior em 40-90 kcal tridecamero. Identificaram-se diversas ligacoes de hidrogenio, que mantem a volta dupla estavel. A maioria dessas ligacoes de hidrogenio compreende um grupo OH, que pode explicar a porcentagem extraordinariamente alta de residuos contendo OH, especialmente Hyp e Dopa. A conformacao do modelo de proteina incorpora cadeias laterais de Lys, Dopa e Tyr, que apresentam as funcoes polares proximas umas das outras. Esse arranjo favorece uma geometria de ligacao cruzada na proteina, proposta a partir dos resultados experimentais com a placa aderente