A interacao entre a laminina e gp120 140, uma proteina de celulas B16-F10, imunoquimicamente relacionada a alfa-6 beta-1 integrina, e dependente de oligossacaridios N-ligados presentes no receptor. Analise com lectinas de especificidades conhecidas permitiu concluir que gp120/140 e uma sialoglicoproteina, apresentando principalmente complexos antenarios, entre as estruturas N-ligadas. Ainda, foi possivel mostrar que gp120/140 apresenta residuos de alfa-galactose terminais. Por meio de tratamento com exoglicosidases, foi possivel mostrar que residuos alfa-gal presentes na cadeia alfa sao determinantes da interacao com laminina, em ensaios de ligand blotting. Estes residuos estao associados ao fenomeno de adesao celular. De outro lado, a cadeia beta-1, apresenta complexos tri- e tetra-antenarios, cuja sintese pode ser inibida indiretamente por swainsonina. Estes complexos parecem estar associados ao fenomeno de espalhamento celular. Mostrou-se ser possivel modular as funcoes de adesao e espalhamento mediadas por integrinas modificando-se o estado de glicolisacao de suas cadeias