Dois diferentes sistemas de expressao do antigeno de 18 kDa de M. leprae (p18) em S. cerevisiae, um intracelular e outro de secrecao, foram desenvolvidos. Ambos os sistemas mostraram-se efetivos para a expressao, mas a purificacao da p18 secretada mostrou-se mais simples. Comparando diferentes cepas hospedeiras e condicoes de cultivo, foi obtido um sistema de secrecao de alto rendimento (mais de 100 mg de proteina biologicamente ativa por litro). A p18 foi purificada do meio de cultura da levedura por precipitacao, seguida de cromatografias de troca ionica e por filtracao em gel. As propriedades imunologicas da proteina recombinante, nativa ou previamente irradiada com raios 'GAMA' foram analisadas em camundongos. Ambas as preparacoes desencadearam producao de anticorpos e reacao de hipersensibilidade tardia, correspondentes as respostas humoral e celular, respectivamente. Em adicao, a irradiacao previa do antigeno potencializou sua imunogenicidade a nivel celular. Estes resultados demonstram ser esta proteina forte candidata para utilizacao em novos testes cutaneos para a monitorizacao da resposta celular contra M. leprae