Uma atividade endopeptidásica (Cm-endopepbdase), uma atividade amínopeptidásica (Cm-aminopeptidase), isoinibidores de tripsina (CmTIl e CmTI2) e uma proteína tipo vicilína (cratilína) foram isoladas e parcialmente caracterizadas de sementes de Cratylía moiiis. Cm-endopepbdase hidrolisa Bz-Arg-p-Nan e Ac-Phe-Arg-p-Nan, é termosenslvel, seu pH ótimo de açao situa-se entre 7,5 e 8,0 e massa molecular estimada é 80.000. Eletroforese em gel de poliacrilamida, em presença de DTT, revelou uma banda de massa molecular 45.000. Em cromatografia de fase reversa, em coluna de C-18, Cm-endopepddase apresentou um tempo de retençao de 24 minutos. A atividade em presença de agentes quelantes, inibidores e reagentes grupos -SH indica que a enzima é uma serinoproteínase que pode depender de metal e talvez tenha um grupo SH importante para a sua estrutura. A hidrólise de Bz-Arg-p-Nan foi estudada em presença de metais e foi apenas parcialmente inibida por íons de zinco. A preparaçao de Cm-endopepbdase apresentou atividade proteolítica sobre caserna e hidrolisou a ligaçao Phe-Ser da bradícínina, Lys-bradicinina e Met-Lys-bradicinina; TPCK inibiu parcialmente a hidróiise de bradicinina. Cm-amjnopepddase hidrolísa preferencialmente Leu-b-Na e, semelhante à endopeptidase, é termosensível, o pH ótimo de açao situa-se na faixa de pH alcalino, e ocorre com massas moleculares de 80.000 e 45.000, na ausência e na presença de agente redutor, respectivamente. A cromatografia de fase reversa en coluna de C-18 revelou que a enzima é mais hídrofóbica que Cm-endopepbdase, sendo eluída aos 30 minutos. A atividade aminopeptidásica foi parcialmente inibida por bestatina e puromicina e foi sensível a metais, sendo totalmente abolida em presença de zinco e parcialmente inibida com cálcio, cobalto, magnésio e manganês. CmTI isolado por diferentes procedimentos, inclusive cromatografia em tripsina-Sepharose, é estável na faixa de pH de 2,0 a 10,0 e em diferentes temperaturas. Da cromatografla de gel filtraçao foi isolado o dímero do inibídor, com massa molecular 21.000. A eletroforese em gel de poliacrilamida revelou que o monômero tem massa molecular 11.000. Da cromatografia de fase reversa foram isoladas duas formas do inibidor e cujas estruturas primárias apresentaram alta homologia entre si mesmas e com inibídores da família Bowman-Birk. Em relaçao a sítios reativos, os isoinibidores diferem apenas quanto ao segundo sítio...(au)