Nosso trabalho consistiu no isolamento e caracterização de uma sulfatase, presente em tecidos do molusco Tagelus gibbus plebbeus Inicialmente, identificamos a presença de exo- e endoglicosidases extratos enzimáticos precipitados por sulfato de amônio e acetona utilizando glicosaminoglicanos, fucanas de algas marinhas e substratos sintéticos p-nitrofenil derivados de açúcares e de sulfato. A fração F-90 da precipitação por acetona, foi fracionada numa série de quatro cromatografias, e ao final do processo, obtivemos uma purificaçào da sulfatase em cerca de 6.000 vezes. Determinamos um peso molecular aproximado para a sulfatase entre 65.000 e 68.000 Daltons, este valor foi estimado relacionando-se s volume de eluição em cromatografia em gel filtração, com sua migração e eletroforese em gel de poliacrilamida. Nos estudos cínéticos realizados, encontramos valores ótimos de p 5,0, temperatura de 60 ºC, e um valor de Km aparente de 2,25 mM com um Vmáx de 72,7 mmoles de sulfato liberado/hora. Detectamos que os íons divalentes bário e magnésio, ativam atividade suffatásica, agindo como cofatores enzimáticos; e que sais d fosfato e sulfato, inibem a hidrólíse do p-nitrofenjl sulfato, possuindo ambos um tipo de inibição não competitiva simples, com constantes de inibição respectivamente de, O,7 e 2,3. Visto altas concentrações de substrato inibirem a atividade enzimática, e este fenômeno ser revertido por magnésio, concluímos que o verdadeiro substrato da enzima é o complexo substrato-cátion. Na hidrólise do p-nitrofenil sulfato pela sulfatase, grupamentos de sulfidríla, histidina e arginina, provavelmente são importantes. Encontramos que heparam sulfato e condroitim 4-sulfato, são os compostos que mais interferem na catálise do p-nitrofenii sulfato e do heparam [35S]-sulfato