Nesta tese, foi demonstrado que o anticorpo monoclonal (MoAb) MEST-1, o qual reconhece resíduos terminais de galactofuranose ligados b1-3 ou b1-6 à manose, apresentou alta reatividade com formas promastigotas de L. (L.) major, sendo que o antígeno reconhecido neste parasita é o GIPL-1. Por imunoeletromicroscopia, foi verificado que este glicolipídeo está localizado na superfície de L. (L.) major. 0 papel do GIPL-1 na infectividade deste parasita em macrófagos foi analisado, utilizando-se fragmentos Fab de MEST-1, sendo observado uma reduçao de 70-80 por cento e 30 por cento na infectividade de macrófagos por promastigotas e amastigotas, respectivamente. Verificou-se também que p-nitrofenil-b-D- galactofuranosídeo inibiu 77 por cento a invasao de promastigotas desta espécie de Leishmania em macrófagos, sugerindo a presença de receptor para resíduos de galactofuranose em macrófagos murinos, indicando que GIPL-1 estaria envolvido na interaçao L. (L.) major-macrófago. A reatividade de MEST-1 com T. cruzi também foi analisada. Por imunofluorescência indireta e radioimunoensalo em fase sólida, observou-se que este MoAb reconhece epimastigotas e amastigotas, apresentando baixa ou nenhuma reatividade com tripomastigotas. Utilizando diferentes ensaios imunoquímicos, foi verificado que os antígenos reconhecidos pelo MEST-1 nestes parasitas sao glicolipídeos e que a expressao destes glicoconjugados está relacionada com a diferenciaçao de amastigotas para tripomastigotas, ocorrendo uma diminuiçao da reatividade com tripomastigotas. Por ELISA sanduíche e imunocoloraçao de placas de HPTLC, verificou-se que esta diminuiçao talvez seja devida à liberaçao, para o meio de cultura, de glicolipídeos durante a diferenciaçao de amastigota para tripomastigota...(au)