Lisados de promastigotas de L chagasi quando analisados zimograficamente, apresentam três bandas de atividade proteolítica em gel contendo gelatina com pesosmoleculares superiores a 60 kDa. As condições ideais para hidrólise da gelatina são observadas em pH neutro e na ausência de substâncias redutoras. A banda correspondente à atividade peptidásica em torno de 66 kDa é parcialmente inibida por 1.10-fenantrolina. Uma fração contendo duas métalo-peptidases, 55 e 63 kDa, foi isolada de extratos de promastigotas metacíclicos de L. chagasi, por cromatografia de afinidade para quelantes de metaI. A inibição da atividade caseinolítica das enzimas por 1.10-fenantrolina é dose dependente. A hidrólise de gelatina por essa fração enzimática é completamente bloqueada pelo inibidor de métalo-peptidases. Peptidases dos lisados de promastigotas de fase estacionária degradam IgG humana copolimerizada em gel de poliacrilamida eml pH neutro e em pH ácido a pritína em solução. Não há restrição, quanto a subclasse envolvida, para a hidrólise da imunoglobulina. Leupeptina e 1,10-fenantrolina inibem parcialmente esses efeitos proteolíticos. A digestão da IgG afeta principalmente a cadeia pesada, onde a cIivagem das ligações peptídicas da porção Fc é revelada por ELISA com fator reumatóide e anti-IgM conjugado com peroxidase. Os resultados das absorbâncias a 450 nm indicam uma perda na antigenicidade do Fc após digestão da IgG, por lisados e/ou por duas métalo-peptidases de 55 e 63 kDa. A inibição da ação proteásica dos lisados obtida com TPCK (90 por cento). E-64 (78 por cento ), pepstatina ( 75 por cento) e 1.10-fenantrolina (73 por cento sugere a participação de serina, cisteína, carboxi e métalo-peptidases, respectivamente, na hidrólise de IgG humana. Por outro lado, a 1,10-fenantrolina aboli completamente o efeito das métalo-proteases isoladas...